Amino Asit - Amino Asit Çeşitleri - Amino Asit Özellikleri - Amino Asit Formülü

Amino Asit - Amino Asit Çeşitleri - Amino Asit Özellikleri - Amino Asit Formülü
Amino Asit - Amino Asit Çeşitleri - Amino Asit Özellikleri - Amino Asit Formülü

Aminoasitler proteinleri oluşturan temel yapı taşlarıdır

Kimyada bir aminoasit hem amin hem de karboksil fonksiyonel gruplar içeren bir moleküldür Aminoasitlerin kovalent bağlarla uç uca eklenmesiyle oluşturdukları kısa polimer zincirler "peptid", uzun polimer zincirler ise "polipeptid" veya "protein" olarak adlandırılırlar Hücre içerisinde ribozomlar, mRNA moleküllerini kalıp olarak kullanarak aminositleri uç uca ekleyerek proteinleri sentezlerler Bu işleme translasyon (çeviri) denir

Bahsedilen amino asitlerin hepsinin aynı anda herhangi bir proteinin yapıtaşında bulunması gerekmez Ayrıca hepsi eşit miktarda da değildir Proteinlerde bunlardan çok daha farklı amino asitler de bulunabilir Farklı amino asitler, 20 temel amino asitle oluşturulmuş polipeptidlerin daha sonra “farklılaşmaları” ile oluşur Bu tür amino asit farklılaşmaları, proteinin özelliklerini ve işlevlerini oldukça fazla değiştirir Örneğin çözünürlüklerini arttırabilir veya azaltabilir, ya da diğer molekülerle etkileşmelerini düzenleyebilir

Amino asitlere ek olarak proteinler, çok daha farklı gruplar da barındırabilirler Amino asit dışında, yapısında farklı türler barındıran amino asitlere, “konjuge proteinler” denir Konjuge proteinler, kovalent veya non-kovalent bağlarla, nükleik asitlerle nükleoproteinleri, lipidlerle lipoproteinleri, karbonhidratlarla glikoproteinleri ve daha birçok küçük molekül kütleli maddelerle, metallerle ve metal içeren gruplarla kompleks yapılar oluşturabilirler

Amino Asitin Yapısı

Her amino asitin, bir karboksil ve bir de amino grubu vardır Bu gruplar birbirlerinden α-karbon adı verilen tek bir C atomuyla ayrılırlar Nötral sulu çözeltilerde α-karboksil grubu bir protonunu kaybeder ve eksi (-) yüklü hale geçer (-COO-) Aynı şekilde α-amino grubuysa bir proton kaybederek artı (+) yüklü olur (-NH3+) Amino asitlerin asimetrik merkezleri (kiral karbonları) vardır Örneğin Glisin’de, amino asitin α-karbonu dört farklı gruba bağlanabilir Bu sebepten her amino asit D veya L formunda bulunabilir Ribozomlar üzerinde amino asit sentezinde her zaman L amino asit kullanılır Sadece mikroorganizmalar, belli küçük peptidlerin sentezinde D amino asitlerini kullanırlar İlginç bir örnek olarak, Güney Amerika ağaç kurbağasının derisinde sentezlenen bazı peptidler verilebilir Bu peptidlerde D amino asitleri bulunmuştur Bu peptidlerden “dermorphin” , sıçan beynindeki opiate reseptörleri (beyindeki uyuşturucu madde reseptörleri) ile etkileşime girerek oldukça güçlü bir ağrı kesici etki göstermiştir Bu kurbağaların sentezlediği peptidlerdeki D amino asitleri, peptidde daha önceden bulunan L amino asitleri ile birleşerek enzimleri aktive edebilmektedir
Amino Asit Yan Gruplarının Özellikleri

Polipeptidin ana zinciri, her amino asit için aynı olan grupların birleşimidir Yan zincir veya R grubu ise, α-karbonuna bağlıdır ve 20 amino asitin her birinde farklıdır Bu farklılık, proteinin kendine özgü oldukça değişik yapıları ve aktiviteleri kazandırır Tüm amino asit yan zincirleri bir arada düşünüldüğünde, artı veya eksi yüklüden hidrofobiğe kadar oldukça fazla çeşitli yapısal özellikler gösterirler Ayrıca bu yan zincirler, oldukça farklı çeşitlilikte kovalent ve nonkovalent bağların yapısına katılabilirler

Bir enzimin “aktif bölgesi”, birçok farklı organik reaksiyonu katalizleyebilir Yan zincirlerin çeşitli karakteristiği, molekülün yapısını ve aktivitesini belirleyen molekül içi (intramoleküler) etkileşimlerden, peptidin diğer polipeptidler gibi moleküllerle aralarınddaki ilişkiyi belirlerleyen moleküller arası etkileşimlere kadar birçok şeyi etkiler
Apolar aminoasitler

Apolar aminoasitler, yan zincirlerinde hidrofobik özellik gösteren radikal grup bulundururlar Elektrostatik bağlar yapamayan amino asitlerdir Yan zincirlerinde, genellikle oksijen veya azot yoktur Öncelikli olarak (bir proteindeki özel bir boşluğa hangi amino asitin en iyi şekilde uyabileceğini belirleyen) büyüklük ve şekillerine göre ayrılırlar Van der Waals kuvvetleri ve hidrofobik etkileşimler sayesinde bir arada tutunurlar

* Glisin
* Alanin
* Valin
* Lösin
* İzolösin
* Fenilalanin
* Triptofan
* Metiyonin
* Prolin

Prolin bir iminoasittir, yani amino grubu değil imino grup taşır Bunu kâğıt kromatografisinde farklı renge boyandığından da anlayabiliriz
Polar yüksüz aminoasitler

Polar yüksüz aminoasitler, nötral pH'da yüksüzdürler Bu gruptaki amino asitlerin yan zincirleri zayıf asit ve bazlardır Fizyolojik pH’da tamamen yüklü değildirler, ancak kısmi artı (+) ve eksi (-) yükler içerirler Bu sebeple, su da dahil olmak üzere, diğer moleküllerle H-bağı yapabilirler Genelde oldukça reaktif amino asitlerdir

* Serin
* Treonin
* Asparajin
* Sistein
* Glütamin
* Tirozin

Ayrıca, iki Sisteinin disülfit bağı ile birleşmesiyle oluşan dipeptite sistin denir
Polar asidik aminoasitler

Polar asidik aminoasitler, fizyolojik pH'da negatif yüklüdürler ve asidik özellik gösterirler

* Aspartik asit
* Glütamik asit

Polar bazik aminoasitler

Polar bazik aminoasitler, yan zincirlerinde proton alıcı moleküller taşırlar

* Lizin
* Arjinin
* Histidin

Kaynak:vikpedia