Enzimler Ve Enzimlerin Yapı Ve Görevleri

Enzimler ve Enzimlerin Yapı ve Görevleri

Enzim Nedir : Bir kimyasal tepkimeye sebep olan ve onu hızlandıran, çoğunlukla Protein yapısında olan organik Maddeye Enzim denir

Enzimler

Canlı hücrelerde gerçekleşen yıkım ve yapım tepkimelerinin hepsine metabolizma denir Kimyasal tepkimenin başlayabilmesi ve devam etmesi için tepkimeye girecek Moleküllerin aktivasyon enerjisi denilen enerji engelini aşması gerekir

Aktivasyon enerjisi, bir kimyasal tepkimenin başlayabilmesi için gerekli olan en düşük enerji miktarıdır Aktivasyon enerjisi engelinin aşılması katalizör kullanılmasıyla sağlanır

Kimyasal tepkimeye girecek Moleküller hareket halindedir ve birbirleri ile çarpışmaktadır Moleküllerin ısıtılması ile hareket enerjileri yükseltilir Böylece moleküller birbirleri ile daha sık çarpışarak tepkimeye girmeleri kolaylaşır

Ancak Canlı sistemlerde kimyasal tepkimelerin çoğu hücrede meydana gelir Tepkime sırasında açığa çıkan yüksek ısı, Proteinlerin yapısını bozacağından, canlıya zarar verir Hücrede kimyasal tepkimelerin olabilmesi için, enerji engeli biyolojik katalizör (enzim) kullanılarak aşılabilir Katalizör, kimyasal tepkimeye girerek tepkimeyi hızlandıran ve tepkime sonunda hiçbir değişikliğe uğramadan çıkan maddedir Canlı sistemlerdeki katalizörlere enzim denir

Enzimler, biyokimyasal tepkimeye girecek molekülleri aktifleştirerek tepkimenin düşük enerji düzeyinde başlamasını sağlar

1 Enzimlerin Yapı ve Görevleri

Enzimler, canlı hücrelerde üretilen özel proteinlerdir Proteinler hücrede, DNAˊdaki kalıtsal bilgiye (gen) göre sentezlenir Enzimlerin proteinden oluşan kısmına apoenzim denir Pepsin, üreaz gibi bazı Enzimler yalnız proteinden oluşur( basit enzim ) Enzimlerin çoğunda ise vitamin ya da Mineralden oluşan, aktifleştirici kısım vardır ( bileşik enzim ) Bu kısım vitaminden oluşmuş ise koenzim, mineralden oluşmuş ise kofaktör adını alır NAD (Nikotinamit adenin dinükleotit), FAD (Flavin adenin dinükleotit), NADP (Nikotinamit adenin dinükleotit fosfat) gibi Hidrojen taşıyan moleküller koenzim olarak görev yapar Koenzimlerin esas bileşenleri özellikle B grubu vitaminlerdir Kofaktör, inorganik özellikteki yardımcı kısımdır Ca+2, Mg+2, Zn+2, K+ ,Na+, Cu+2 ,Fe+2 gibi metal iyonları birçok Enzimde kofaktör olarak iş görür Sitokromlar ve ferrodoksin, kofaktör bulunduran enzimlerdendir Enzimlerin esas iş yapan bölümü koenzim ya da kofaktör kısmıdır ve Enzimin protein olan bölümüne göre daha küçüktür Enzimin hangi maddeye etki edeceğini protein kısmı belirler

Apoenzim ile koenzimin birlikte oluşturduğu gruba, tam enzim anlamına gelen holoenzim denir
Bir holoenzim aşağıda görüldüğü gibi şematize edilebilir

1Enzimlerin özellikleri : Enzimin etki ettiği maddeye substrat (etkinen madde) denir Enzim, substrat ilişkisi Anahtar ile kilidin uyumuna benzer Enzim Molekülünde aktif bölge denilen özel bir bölüm bulunur Enzim, substratına geçici olarak aktif bölgedenbağlanır ve enzim-substrat bileşiği (ES) meydana gelir Substrat bir ya da iki ürüne dönüşür

2 Enzimler genellikle çift yönlü çalışır ( tersinirdir )

3 Her hücrede tepkime çeşidi kadar enzim çeşidi vardır

4 Bir apoenzim çeşidi, belirli bir koenzim ya da kofaktörle birlikte çalışır Fakat bir koenzim ve kofaktör, birden fazla apoenzimle çalışabilir Bu nedenle apoenzim çeşidi, kofaktör ve koenzim çeşidinden daha fazladır

5 Enzimler çok hızlı çalışır Örneğin, üre, enzim olmadan hidroliz olayı ile yüz yılda parçalanabilir Ancak bir üreaz Enziminin varlığında saniyede 30 000 üre Molekülü parçalanabilir

6 Enzimler kimyasal tepkimelerden değişmeden çıkar; tekrar tekrar kullanılır Bir süre sonra yapısı bozulan enzimler parçalanır ve hücrede yeniden üretilir

7 Enzimler hücrede takım hâlinde çalışır Bir enzimin etki ettiği tepkimenin ürünü, kendinden sonra gelecek enzimin substratı olabilir Örneğin, nişasta parçalanırken amilaz enziminin ürünü olan maltoz, maltaz enziminin substratını oluşturur

8 Enzimler aktif ya da inaktif durumda olmalarına göre adlandırılır Enzim inaktif durumda ise, substratının sonuna ya da katalizlediği tepkimenin sonuna ?jen? eki getirilerek adlandırılır, örneğin, kimotripsinojen, pepsinojen vb Enzim aktif durumda ise, substratının sonuna ya da katalizlediği tepkimenin sonuna ?az? eki getirilerek adlandırılır Örneğin, oksidaz, proteaz, lipaz, ribonükleaz vb

2 Enzimlerin Biyolojik Önemi

Diğer Canlılarda olduğu gibi insan da organik ve inorganik maddelerden oluşur Hücrelerde organik ve inorganik maddeler biyokimyasal tepkimelerle sürekli değişir Bu nedenle enzimler canlı yaşamında çok önemlidir Örneğin, organik Molekül olan amino asitlerden protein sentezlenmesi enzimler aracılığıyla olur Solunum ve Fotosentez olayları da enzimlerin yardımıylagerçekleşir Bütün bu olaylar olurken canlı büyür, hareket eder, hücre ve dokuları yenilenir

Eğer enzimler olmasaydı, biyokimyasal tepkimelerin çoğu ya hiç olmazdı ya da son derece yavaş gerçekleşirdi

Enzimler vücuttaki kimyasal tepkimeleri gerektiği gibi hızlandıran, ancak bu tepkime sırasında yapısal değişikliğe uğramayan birer katalizördür

Vücutta hangi tip enzimlerin sentezleneceğine ilişkin bilgileri genler taşır Hücrede DNA, RNA ve ATP sentezi için gerekli olan enzimlerin üretilememesi hücrenin ölümüne neden olur Bazı enzimlerin eksikliğine bağlı olarak da çeşitli metabolik hastalıklar ortaya çıkabilir Fenilketonüri zihinsel özür yaratan, kalıtsal, metabolik bir hastalıktır

Enzimler hücrede üretilmesine rağmen hücre dışında da çalışabilir

Çeşitli sanayi dallarında Enzimlerden yararlanılır Örneğin, bazı lekeleri temizlemek için üretilen ?biyolojik? katkılı deterjan ve temizleme tozlarında bazı yapay enzimler bulunur

3 Enzimlerin Çalışmasına Etki Eden Etmenler

Sıcaklık : Enzimler protein yapısında olduğu için, ortamdaki sıcaklık değişmelerinden etkilenir Enzimler belirli sıcak*lıkta çalışır Enzimin en iyi çalışabileceği sıcaklığa optimum sıcaklık denir (30-35 °C) Daha düşük ve daha yüksek Sıcaklık, enzimlerin çalışma hızını azaltır Enzimlerin yapısı yüksek Sıcaklıkta tamamen bozulurken, düşük sıcaklıkta bozulmaz Soğuk, enzimin yapısını bozmadığı için, dondurmak sure*tiyle besin maddelerinin saklanması, enzimlerin inaktif hâle geçirilmesiyle sağlanır

pH derecesi : Her enzimin en iyi çalıştığı optimum bir pH aralığı vardır Genellikle enzimler pHˊnin 7 olduğu ortamlarda en iyi çalışırken bazıları farklılık gösterir Örneğin, insanda pepsin pH= 2 ortamda, tripsin pH=85 olan ortamda en iyi çalışır

Enzim Yoğunluğu : Ortamda yeterli substrat varsa, enzim yoğunluğu arttıkça tepkimenin hızı da artar

Substrat yoğunluğu : Enzim miktarının sabit tutulduğu bir ortamda substrat yoğunluğu arttıkça, tepkimenin hızı da artar Tepkime hızı en yüksek noktaya eriştikten sonra sabit kalır(Grafik 35) Çünkü enzim substrat ile iyice doymuştur

Substrat yüzeyi : Enzim etkinliği substratın dış yüzeyinden başladığı için, substrat yüzeyi arttıkça tepkimenin hızı da artar

Su : Enzimler, etkilerini su içinde gösterdiklerinden ortamın su yoğunluğu enzimlerin etkinliğini değiştirir Genellikle su yoğunluğu %15ˊ in altında olan ortamlarda enzimler görev yapamaz Bitki tohumunun kuru ortamda çimlenememesinin nedeni budur Besinlerin kurutularak saklanması da bu esasa dayanır

Diğer kimyasal maddelerin etkisi : Bazı maddeler enzimlerin etkinliğini artırır Bu maddelere aktivatör madde denir Örneğin, mide hücreleri tarafından üretilen pepsinojen, ancak hidroklorik Asit (HCI) ile aktifleşirse çalışabilir

Bunun yanı sıra, pankreas hücrelerinden üretilen tripsinojenin ince bağırsaktaki enterokinaz Enzimi ile aktifleştirilmesinde olduğu gibi, bazı enzimlerin etkinliğini artıracak yeni bir enzimin eklenmesi gerekebilir

Bazı maddeler de enzimlerin etkinliğini durdurur Bunlara inhibitör madde denir Siyanür, kurşun, civa gibi ağır metal iyonları inhibitör maddelerdir

Etimoloji ve Tarih

1700′lerin sonlarında mide salgıları tarafından etin sindirildiği, tükürük ve bazı bitki özütlerinin nişastayı şekerlere dönüştürdüğü biliniyordu Ancak, bunun hangi mekanizmayla olduğu bilinmiyordu

19 yüzyılda, Louis Pasteur, maya tarafından şekerin alkole dönüşmesini (fermantasyonu) araştırırken, fermantasyonun maya hücrelerinde bulunan bir canlı güç tarafından meydana geldiği sonucuna vardı ?Ferment? diye adlandırdığı bu etmenler sadece canlılarda işlev gördüğü düşünülüyordu Pasteur, ?alkol fermantasyonu yaşam ve maya hücrelerinin organizasyonu ile bağıntılıdır, hücrelerin ölüm ve çürümesiyle değil? diye yazmıştır 1878′de Alman fizyolog Wilhelm Kühne (1837?1900) ilk defa wikt:enzim terimini kullandı; sözcük Yunanca ἔνζυμον'den (?maya içinde?) türetilmişti, söz konusu süreci betimlemek için Daha sonraları enzim sözcüğü canlı olmayan bileşikler (örneğin pepsin) için kullanılmış, canlılar tarafından üretilen kimyasal aktiviteler için de ?ferment? sözcüğü kullanılmaya başlanmıştır

1897′de Eduard Buchner içinde canlı hücre bulunmayan maya özütünün (ekstresinin) şekeri fermante etme yeteneği olduğunu gösterdiSükroz şekerinin fermantasyonuna yol açan enzime ?zimnaz? adını verdi 1907′de ?biyokimya araştırmaları ve hücresiz fermantasyonu keşfi için? Nobel Kimya Ödülünü kazandı Buchner'in örneği izlenerek enzim adları katalizledikleri tepkimelere göre adlandırılır Tipik olarak substratın veya reaksiyon tipinin adının sonuna -az eklenir Örneğin, laktaz, laktozu parçalayan enzimdir, DNA polimeraz, DNA polimerleri oluşuran enzimdir

Enzimlerin hücre dışında çalıştığının gösterilmesinin ardından gelen aşama, bunların biyokimyasal niteliğinin anlaşılmasıydı İlk araştırmacılar çoğu enzim etkinliğinin proteinlerle ilişkili olduğunu kaydetmiş, ama bazı bilimciler (örneğin Nobel ödüllü Richard Willstätter) proteinlerin sadece gerçek enzimlerin birer taşıyıcısı olduğunu ve proteinlerin kendi başlarına kataliz yapmaktan aciz olduklarını iddia etmiştir Ancak, 1926′da James B Sumner, üreaz enziminin saf bir protein olduğunu gösterdi ve onu kristalleştirdi; 1937′de Sumner aynı işi katalaz enzimi için yaptı Saf proteinlerin enzim oldukları kesin olarak Northrop ve Stanley tarafından, bunların sindirim enzimleri tripsin ve kimotripsin üzerinde yaptıkları çalışma sonucunda gösterildi Bu üç bilimci 1946 Nobel Kimya Ödülünü kazandılar

Enzimlerin kristalleştirilebildiğinin gösterilmesi, onların yapılarını X-ışını kristalografisi ile çözülmesini mümkün kıldı Bu ilk defa David Chilton Phillips önderliğinde bir grup tarafından lizozim için başarıldı ve 1965′te yayımlandı (lizozim göz yaşında, tükürükte ve yumurta beyazında bulunan ve bakterilerin hücre duvarını sindiren bir enzimdir) Lizozimin yüksek çözülümlü yapısı yapısal biyoloji sahasının ve enzimlerin nasıl çalışıtığının atomik düzeyde anlaşılmasının başlangıcı olmuştur